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泛酰化修饰组学新品破风来袭！全景解码代谢重编程，掀起酰化修饰研究新浪潮！

2026-05-29
中科新生命
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细胞和组织在生理、病理条件下会发生代谢模式的系统性转变，即代谢重编程（Metabolic Reprogramming）。该过程中，代谢物已超越其作为“能量底物”的传统角色，转而充当“功能信号分子”，通过共价修饰蛋白质来反向调控其活性、定位、稳定性及相互作用，从而构建起“代谢-修饰-功能”的精确调控。

 

 

1. 酰化修饰是“代谢-修饰-功能”调控中的重要类别

 

短链脂肪酰化修饰（以下简称为酰化修饰-Acylation）是一个重点的研究方向。酰化修饰有多种类型，除了最经典的乙酰化，后来又陆续发现了琥珀酰化、巴豆酰化、乳酰化等等。随着研究的不断深入，人们对酰化修饰的基本脉络和特征更为清晰[1]。

图1 代谢过程与蛋白质酰化修饰的相互影响

 

 

2. 酰化修饰应当作为整体进行研究

 

（1）共性：它们共享同一套"调控语法" [2-5]：

a.调控体系相同：不同酰化修饰都遵从“Doner（供体）-Writer（酰基转移酶）-Eraser（去酰化酶）”的调控体系；

b.共享供体合成酶：如GTPSCS和ACSS2分别作为琥珀酰CoA合成酶和乙酰CoA合成酶，同时也可以催化产生乳酰CoA；

c.共享酰基转移酶：p300/CBP可催化乙酰化、琥珀酰化、乳酰化、巴豆酰化等多种修饰；

d.共享去修饰酶：Sirt家族成员（如SIRT5负责去琥珀酰化/去丙二酰化，SIRT1-3兼具去乙酰化/去乳酰化活性）。

图2 短链酰化修饰的供体来源及Doner-Writer-Eraser调控体系

 

（2）个性：同一位点，不同修饰，功能有异

a.代谢供体不同，产生的酰化修饰类型不同；

b.同位点可被不同酰基修饰，形成动态竞争[6]；

c.同一蛋白不同位点不同酰化修饰的协同或拮抗[7]；

因此，要深入理解代谢重编程的全貌，就有必要对多种酰化修饰进行联合分析。中科新生命联合杭州微米特别发布泛酰化修饰组技术（AcyPlex），助力研究者从更全面的角度解析代谢重编程的酰化修饰改变，并深入分析修饰间的crosstalk关系。

 

 

3. 经典酰化修饰的终极解决方案——奥斯卡DIA泛酰化

 

该技术采用独特的多重泛单抗混合技术(单克隆数>20)，实现对三种修饰（乙酰化、琥珀酰化、乳酰化）的同时、高效、全面的富集，突破传统单独检测的局限性，实现"一份样本，多维修饰"的高通量检测。

为什么聚焦乙酰化、琥珀酰化、乳酰化这三种酰化修饰？

 

a. 三种修饰分别代表不同的能量代谢状态：乙酰化广泛参与糖酵解、脂肪酸氧化及三羧酸循环等能量代谢途径的调控；琥珀酰化深度参与细胞有氧三羧酸循环；乳酸化深度参与细胞无氧糖酵解；从而构成细胞从有氧到无氧代谢转换的"分子开关"网络。

b. 三种修饰引起不同的理化性质改变，带来更多方向的功能研究：

图3 主要酰化修饰的代谢来源及理化性质的差异

 

~技术流程

图4 奥斯卡DIA泛酰化技术流程

 

~产品特色

a. 突破传统方法局限，实现一次性对多种酰化修饰的深度检测

 

b. 修饰专用的色谱体系+Astral DIA检测模式，实现泛酰化修饰的高深度检测

采用修饰专用色谱体系，有效放大修饰肽段在质谱中的信号，系统性解决修饰丰度低检测难、极性差异大等问题，并串联Astral高深度质谱检测平台，通过DIA扫描模式实现修饰肽段的"无偏、全景、高覆盖"采集。

 

c. 深耕修饰领域，厚积项目成果

中科新生命拥有超过15年的蛋白质组修饰研究经验，近三年累计发表修饰项目文章超80篇，其中高水平文章40多篇。此外，公司已完成超100个物种的各种样本类型的修饰组学服务。凭借深厚的技术积累与丰富的项目实践，中科新生命已构建起高度成熟的修饰组学专业团队，为泛酰化修饰研究提供坚实保障。

 

~DEMO数据展示

某一疾病模型的泛酰化修饰组（图5），共检测到超过40000个位点，其中乙酰化26062个位点，琥珀酰化9416个位点，乳酰化4731个位点。位点间广泛重叠，约60%的琥珀酰化位点可同时发生其它酰化（图5a，b）。

三种修饰在实验组和对照组之间呈现出整体趋势的显著差异，在实验组中，乳酰化水平整体上调、琥珀酰化水平整体下调，而乙酰化水平呈现温和的上调（图5c）。该技术还可全面呈现同位点不同修饰之间的定量差异。如对示例位点的定量分析表明，其乳酰化在实验组中显著上升、琥珀酰化在实验组中下降、乙酰化无统计差异（图5d）。

图5 某疾病模型的泛酰化修饰组数据展示

 

~泛酰化修饰组学应用场景

1. 肿瘤代谢重编程与恶性进展研究

肿瘤细胞通过Warburg效应（有氧糖酵解）或氧化磷酸化重编程能量代谢，此过程伴随乙酰化、琥珀酰化、乳酰化修饰的动态重塑。可基于三种酰化修饰的定量图谱，建立肿瘤分子分型标准，筛选预后相关修饰位点。

 

2. 代谢性疾病

代谢性疾病涉及糖脂代谢紊乱及线粒体功能障碍。泛酰化修饰可系统捕捉细胞从有氧氧化向无氧糖酵解转换的分子机制，精准解析不同修饰位点的协同或竞争关系，将代谢的动态变化与“修饰信号”的功能调控直接关联，为揭示代谢性疾病的分子机制研究提供全面的数据支撑。

 

3. 神经性疾病

大脑高度依赖有氧代谢，线粒体功能障碍是阿尔茨海默症（AD），帕金森等疾病的核心病理特征。如AD患者大脑中APP和tau蛋白的琥珀酰化升高，分别促进Aβ积累及神经纤维缠结形成[8]；乳酰化重编程小胶质细胞功能调控神经炎症[9]。泛酰化修饰组学可同步捕获三种酰化在神经元、胶质细胞中的动态竞争与协同关系。

 

4. 心血管疾病

乙酰化主导心力衰竭时的能量底物转换[10]；乳酰化驱动动脉粥样硬化中巨噬细胞M1极化，形成"乳酸-炎症-血管损伤"恶性循环[11]；琥珀酰化则通过SUCNR1通路促进内皮损伤及平滑肌增殖[12]。泛酰化可同步解析三种酰化修饰的定量图谱，揭示同一位点竞争性修饰对关键代谢酶活性的调控机制。

 

5. 肝脏&肾脏疾病

肝脏是全身代谢调控中枢，肾脏是代谢废物排泄与重吸收的关键器官，二者均富含线粒体且对能量应激高度敏感。泛酰化修饰可揭示代谢失衡如何通过不同酰化修饰，重塑线粒体功能，以及同一位点竞争性修饰如何决定关键代谢酶的活性状态。

 

 

参考文献：

[1] Shang S, Liu J, Hua F. Protein acylation: mechanisms, biological functions and therapeutic targets. Signal Transduct Target Ther. 2022 Dec 29;7(1):396.

[2] Sabari BR, Tang Z, Huang H, et al. Intracellular crotonyl-CoA stimulates transcription through p300-catalyzed histone crotonylation. Mol Cell. 2015 Apr 16;58(2):203-15.

[3] Liu R, Ren X, Park YE, et al. Nuclear GTPSCS functions as a lactyl-CoA synthetase to promote histone lactylation and gliomagenesis. Cell Metab. 2025 Feb 4;37(2):377-394.e9.

[4] Li L, Xiang T, Guo J, et al. Inhibition of ACSS2-mediated histone crotonylation alleviates kidney fibrosis via IL-1β-dependent macrophage activation and tubular cell senescence. Nat Commun. 2024 Apr 13;15(1):3200.

[5] Zhu R, Ye X, Lu X, et al.ACSS2 acts as a lactyl-CoA synthetase and couples KAT2A to function as a lactyltransferase for histone lactylation and tumor immune evasion. Cell Metab. 2025 Feb 4;37(2):361-376.e7.

[6] Weinert BT, Schölz C, Wagner SA, et al. Lysine succinylation is a frequently occurring modification in prokaryotes and eukaryotes and extensively overlaps with acetylation. Cell Rep. 2013 Aug 29;4(4):842-51.

[7] Shen L, Wang S, Gao C, et al. Tumour-associated macrophages serve as an acetate reservoir to drive hepatocellular carcinoma metastasis. Nat Metab. 2025 Nov;7(11):2268-2283.

[8] Yang Y, Tapias V, Acosta D, et al. Altered succinylation of mitochondrial proteins, APP and tau in Alzheimer's disease. Nat Commun. 2022 Jan 10;13(1):159.

[9] Zhang Z, Huang S, Wang Y, et al. Flipping the Switch: MeCP2-Mediated Lactylation Rewires Microglial Metabolism and Inflammation via the HK2/mTOR Axis in Poststroke Neuroinflammation. Adv Sci (Weinh). 2026 Feb;13(12):e13400.

[10] Tsuda M, Fukushima A, Matsumoto J, et al. Protein acetylation in skeletal muscle mitochondria is involved in impaired fatty acid oxidation and exercise intolerance in heart failure. J Cachexia Sarcopenia Muscle. 2018 Oct;9(5):844-859.

[11] Yuan K, Liu J, Chen G, et al. Histone lactylation-induced GLI3 activation drives macrophage M1 polarization and exosomal SERPINE1 release in abdominal aortic aneurysm progression. Cell Death Discov. 2025 Nov 10;11(1):523.

[12] Wu X, Xu M, Geng M, et al. Targeting protein modifications in metabolic diseases: molecular mechanisms and targeted therapies. Signal Transduct Target Ther. 2023 May 27;8(1):220.

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关于中科新生命

 

 

上海中科新生命生物科技有限公司（APTBIO）创立于 2004 年，由原中国科学院上海生命科学研究院蛋白质组研究中心孵化而来，是国内质谱多组学应用领域的开拓者。公司以 “AI + 质谱多组学” 双核驱动创新，构建智能化组学生态。拥有自主知识产权的质谱检测平台与 AI 大数据分析系统，聚焦科技服务、生物医药及大健康消费三大领域，为全球科研机构、医院、药企提供从基础研究到临床转化的一站式解决方案。融合多组学技术与人工智能，围绕生物标志物发掘、药物靶点筛选及个性化诊疗等方向，构建具有国际竞争力的组学数据库与算法模型，推动转化医学进程，加速创新药物研发，成为推动生命科学数字化升级的核心引领者。

 

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